Das Ebola-Virus schützt sein Erbgut mit einer Umarmung

Gebor­gen im Arm des Kil­lers: Ein For­schungs­team aus Hei­del­berg, Mar­burg und Kyo­to hat die Struk­tur der Genom­hül­le auf­ge­klärt, mit der das Ebo­la-Virus sei­ne Erb­in­for­ma­ti­on schützt.

Die Wis­sen­schaft­ler kom­bi­nier­ten Kris­tall­struk­tur­stu­di­en und Elek­tro­nen­mi­kro­sko­pie, um erst­mals die Pro­te­in­hül­le des Genoms intak­ter Viren in hoher Auf­lö­sung zu rekon­stru­ie­ren. Die Grup­pe ver­öf­fent­licht ihre Resul­ta­te in der Online-Vor­schau der Wis­sen­schafts­zeit­schrift „Natu­re“.

Viren wie die Erre­ger des Ebo­la- und des Mar­burg­fie­bers ent­hal­ten ein Genom in Form eines RNA-Mole­küls. Da die befal­le­nen Wirts­zel­len Enzy­me ent­hal­ten, die RNA abbau­en, schüt­zen die Viren ihr Erb­gut durch eine Hül­le, (Nukleo­kap­s­id). „Bis­her gab es kei­ne Rekon­struk­ti­on, die das Nukleo­kap­s­id intak­ter Viren die­ses Typs in hoher Auf­lö­sung zeigt“, erklärt der Mar­bur­ger Viro­lo­ge Prof. Ste­phan Becker, des­sen Arbeits­grup­pe an der Stu­die betei­ligt ist. Die Unter­su­chungs­er­geb­nis­se erleich­tern es, zu ver­ste­hen, wie sich das Virus wäh­rend einer Infek­ti­on ver­viel­fäl­tigt.

Das Team bestimm­te die Struk­tur des Nukleo­kap­s­ids von Ebo­lavi­ren, indem es Kris­tall­struk­tur­ana­ly­sen mit elek­tro­nen­mi­kro­sko­pi­schen Unter­su­chun­gen kom­bi­nier­te. Die ermit­tel­ten Daten zei­gen, wie die Pro­te­ine aus­se­hen, aus denen das Nukleo­kap­s­id besteht, und wie die eizel­nen Nukleo­pro­te­ine zum Kap­s­id zusam­men­ge­fügt sind.

Dabei blie­ben Über­ra­schun­gen nicht aus. „Bis­her dach­te man, die RNA wer­de dadurch ein­ge­kap­selt, dass sich zwei Aus­buch­tun­gen der Nukleo­pro­te­ine über einer Rin­ne schlie­ßen, in der sich die RNA befin­det“, erläu­tert Becker. Die Grup­pe stell­te fest, dass dies nicht zutrifft. Die For­sche­rin­nen und For­scher fan­den statt­des­sen eine Art Klam­mer, die das RNA-Mole­kül fest­hält: Das wen­del­för­mi­ge End­stück des Nukleo­pro­te­ins bil­det einen Aus­le­ger, der die RNA umfasst und fest­klemmt.

Die ver­län­ger­te Wen­del trägt außer­dem dazu bei, dass sich die Nukleo­pro­te­ine zusam­men­la­gern. „Wir schla­gen ein Modell vor, in dem die Wen­del sich von einer kur­zen, offe­nen, gelös­ten Form zu einer lan­gen, geschlos­se­nen, zusam­men­ge­la­ger­ten Form trans­for­miert“, schrei­ben die Auto­rin­nen und Auto­ren. „Die­ser Über­gang bil­det eine mecha­nis­ti­sche Ver­bin­dung zwi­schen der Zusam­men­la­ge­rung von Nukleo­pro­te­inen und der Ver­kap­se­lung der RNA.“

Becker lei­tet das Insti­tut für Viro­lo­gie der Phil­ipps-Uni­ver­si­tät. Beckers Arbeits­grup­pe gewann Viren und Viruspro­te­ine für die Unter­su­chun­gen, die größ­ten­teils am Euro­päi­schen Labor für Mole­ku­lar­bio­lo­gie in Hei­del­berg durch­ge­führt wur­den. Das Mar­bur­ger Insti­tut ver­fügt über eines der Labo­re mit dem höchs­ten Sicher­heits­stan­dard in Euro­pa, das für Stu­di­en an lebens­ge­fähr­li­chen Erre­gern wie Ebo­la- und Mar­burg­vi­rus die bes­ten Vor­aus­set­zun­gen bie­tet. Die Stu­die wur­de unter ande­rem durch den Mar­bur­ger Son­der­for­schungs­be­reich 1021 der Deut­schen For­schungs­ge­mein­schaft sowie durch das Deut­sche Zen­trum für Infek­ti­ons­for­schung (DZIF) finan­zi­ell geför­dert.

Ori­gi­nal­ar­beit: Wan W et al. Natu­re, 08.11.2017

Quelle
Philipps-Universität Marburg
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