Wie unterschiedliche Prionenvarianten zu unterschiedlichen Krankheitsbildern führen

Schematische Zusammenfassung der Forschungsergebnisse: Bei der Met-Variante (oben, blau) ist ein Zwischenschritt auf dem Weg zur Aggregation notwendig, während die Val-Variante direkt aggregiert. (Quelle: HHU / Thomas Pauly und Najoua Bolakhrif)

Fehlgefaltete Prionproteine gelten als Auslöser neurodegenerativer Erkrankungen. Forschende von der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf (HHU) und vom Forschungszentrum Jülich (FZJ) haben eine Erklärung dafür gefunden, warum verschiedene Formen der Creutzfeld-Jacob-Krankheit (CJD) mit verschiedenen Varianten des Prionproteins zusammenhängen.

Im Normalfall sind Prionen harmlos. Treten sie allerdings in einer von der Naturform abweichenden Faltung – also in einer anderen dreidimensionalen Form – auf, können die Proteine zusammenklumpen, sie aggregieren. Darüber hinaus können fehlgefaltete Proteine andere Prionproteine mit korrekter Faltung dazu veranlassen, sich ebenfalls umzufalten. Diese fehlgefalteten Proteine werden mit neurodegenerativen Erkrankungen wie der Creutzfeld-Jacob-Krankheit beim Menschen, BSE beim Rind oder Scrapie beim Schaf in Verbindung gebracht.

Im Menschen gibt es zwei natürliche Varianten des Prionproteins, die sich lediglich durch eine unterschiedliche Aminosäure (Methionin, kurz Met, oder Valin, kurz Val) unterscheiden. Mit diesen Varianten hängen auch zwei Varianten der Creutzfeld-Jacob-Krankheit zusammen. Eine Erklärung dafür, wie eine abweichende Aminosäure das Krankheitsbild der CJD beeinflussen kann, gab es bisher noch nicht.

Ein Team um die Erstautoren Thomas Pauly und Najoua Bolakhrif vom Institut für Physikalische Biologie der HHU und vom Institut für Biologische Informationsprozesse – Strukturbiochemie konnte nun erstmals zeigen, dass sich die beiden Prionvarianten auf molekularer Ebene unterschiedlich verhalten. Die Forschenden entdeckten, dass die verschiedenen Prionvarianten unterschiedliche Fehlfaltungsprozesse durchlaufen.

Ausschnitt aus einem Prion-Proteinmolekül. Zu sehen ist die Interaktion der Aminosäurereste, die die 129M Variante stabilisiert. (Quelle: HHU / Thomas Pauly und Najoua Bolakhrif)

Während die Val-Variante direkt aggregiert, benötigt die in der menschlichen Bevölkerung häufigere Met-Variante dazu einen Zwischenschritt, bei dem zunächst kleinere Aggregate gebildet werden. „Die Erkenntnis, dass die neurotoxischen Aggregate auf unterschiedlichen Wegen gebildet werden, kann zum Verständnis der unterschiedlichen Krankheitsbilder beitragen“, betonen Pauly und Bolakhrif.