Listeriose: Forschungs-Erfolg mit Peptiden17. August 2020 Julia Kenzel bei der Arbeit im Bioanalytik-Labor der Hochschule Coburg. (Foto: © Hochschule Coburg) Bei der Erforschung der Listeriose hat eine Wissenschaftlerin der Hochschule Coburg innovative Ansätze entwickelt, um gefährliche Listerien in Lebensmitteln zu entdecken und einer Erkrankung vorzubeugen. Dabei helfen die kleinen Peptide. Das Bakterium Listeria monocytogenes ist zwei Mikrometer groß und damit im Vergleich zu Peptiden riesig. Diese Moleküle sind ähnlich wie Proteine eine Verknüpfung einzelner Aminosäuren, nur sind sie etwas kleiner und sie sind als Wirkstoffe noch nicht so gut erforscht wie die Proteine. Julia Kenzel hat in ihrer Dissertation mit Peptiden neue Möglichkeiten im Kampf gegen L. monocytogenes gefunden. Die Bakterien können die Krankheit Listeriose hervorrufen, sie kommen vor allem in Lebensmitteln wie Rohfleischerzeugnissen und Rohmilchprodukten vor und führen regelmäßig zu Rückrufaktionen im Handel. Bindepartner gesucht Die Oberfläche des Bakteriums trägt das Protein Internalin. Es geht Verbindungen mit Proteinen auf menschlichen Zellen ein – und genau das machte sich Kenzel zu Nutze: Sie immobilisierte Internalin A im Bioanalytik-Labor der Hochschule Coburg auf einer Mikrotestplatte aus Polystyrol. Dann gab sie eine Phagenbibliothek hinzu. „Die Phagen tragen auf ihrer Oberfläche eine sehr große Anzahl verschiedener Peptide, die zwölf Aminosäuren lang sind. Sie sind alle potenzielle Bindepartner.” Nach mehreren Schritten blieben zwei Peptide übrig, die spezifisch an Internalin A und darüber auch an ganze L.-monocytogenes-Zellen binden. Im Idealfall würde das Peptid so an das Internalin andocken, dass der Krankheitserreger nicht auch noch mit den Proteinen der menschlichen Zelle binden kann. Das könnte eine Infektion verhindern. Der Coburger Bioanalytik-Professorin Susanne Aileen Funke zufolge wurden Phagenbibliotheken bisher gegen ganze Listeria-Zellen eingesetzt, aber nicht gegen ein spezifisches Protein, das nur L. monocytogenes besitzt. „Somit könnten die Zellen durch unsere Peptide von anderen pathogenen Bakterien und anderen Listerien-Stämmen unterschieden werden.“ Bedeutung in der Praxis Das Ergebnis der Doktorarbeit sind neue Möglichkeiten, um eine Verunreinigung mit Listerien festzustellen oder um einer Infektion vorzubeugen. „Man könnte die Peptide auf Lebensmittelverpackungen aufbringen. Das Bakterium verbindet sich mit ihnen und lässt sich so aus den Lebensmitteln herausziehen”, sagt Kenzel. Außerdem lassen sich Peptide sehr gut mit Fluoreszenzfarbstoffen markieren. „Damit ließe sich ein Testverfahren entwickeln, das viel schneller wäre als die herkömmliche Zellkulturtechnik, deren Anwendung zwei Wochen dauert.” Potenziell kann auf Basis dieser neuen Forschungsergebnisse auch ein Medikament für Risikogruppen entwickelt werden. Bei Schwangeren, Älteren und Menschen mit geschwächtem Immunsystem endet Listeriose in jedem dritten Fall tödlich. „Es gibt Antibiotika gegen das Bakterium, aber durch ihren vermehrten Einsatz entwickeln sich im Lauf der Zeit Resistenzen.” Für den Einsatz in der Praxis müssten weitere Untersuchungen im Labor, im Reagenzglas und in Zellkulturen, sowie klinische Studien und die Zulassung als Medikament folgen. „Das ist noch ein langer Weg. Aber die Grundlagen sind gelegt”, so Kenzel.
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